Анимационный шот иммуноглобулина G
Клиент:

Издательство Wiley; Университет Монаша, Австралия

Дата:
21.04.2014
  • Поделиться

Иммуноглобулины (антитела) — это гликопротеины, участвующие в иммунном ответе. Как и сам адаптивный иммунитет, антитела являются эволюционным изобретением позвоночных животных. Эти белки одними участками связываются с фрагментами опасных для организма агентов (бактерий, грибов, вирусов, простейших, червей, собственных опухолевых клеток, токсинов), а другими запускают каскад процессов, направленных на уничтожение угрозы.

Организм может подобрать специфическое антитело к любому из антигенов, с которым столкнется: за человеческую жизнь может синтезироваться около 10 миллиардов уникальных разновидностей иммуноглобулинов [1]

Несмотря на то, что только три генетических локуса ответственны за синтез антител, их грандиозное разнообразие обеспечивается за счет механизмов перестроек в ДНК и внесения точечных мутаций [2, 3]. Иммуноглобулины могут присутствовать на поверхности B-лимфоцитов, в которых они синтезируются, а могут свободно находиться в крови, тканевой жидкости, на слизистых оболочках, в слюне, слезах или женском молоке. 70-килограммовый человек производит 2-3 грамма антител в день, причем две трети этого количества — это иммуноглобулины, вырабатывающиеся на слизистых в пищеварительном, дыхательном и урогенитальном трактах [4].

Строение и разновидности антител

Иммуноглобулины состоят из двух идентичных тяжелых и двух идентичных легких аминокислотных цепей, скрепленных между собой дисульфидными связями. Тяжелые цепи гликозилированы. Известно пять типов тяжелых цепей (α-, γ-, δ-, ε-и μ- цепи) и два типа легких цепей (κ-цепь и λ-цепь). И тяжелые, и легкие цепи делятся на домены — тяжелые на 4, а легкие на 2. При этом один из доменов как каждой легкой, так и каждой тяжелой цепи является вариабельным, а остальные — константными. Часть молекулы иммуноглобулина, связывающаяся с антигеном, называется FAB — Fragment Antigen Binding. Таких частей у мономерных иммуноглобулинов две. Они образуются одной целой легкой цепью и двумя доменами тяжелой цепи — одним вариабельным и одним константным. Таким образом все вариабельные участки оказываются в структуре FAB. Констатная часть молекулы иммуноглобулина, или кристаллизующийся фрагмент (FC — Fragment crystallizable) образован двумя парами оставшихся константных доменов тяжелых цепей. Благодаря гибкому соединению (hinge region), FAB-участки оказываются разведенными относительно FC-основания, поэтому молекула иммуноглобулина имеет Y или T-образную форму.

В зависимости от структуры, функций, размера молекул и характера гликозилирования различают 5 классов антител — IgG, IgD, IgE, IgA, IgM.

Часть из этих классов включают подклассы. Молекулы IgG, IgD, IgE, а также сывороточного (присутствующего в плазме крови) IgA функционируют в виде мономеров, тогда как секреторный IgA (присутствующий, к примеру, в слюне) является димером, а молекулы IgM пентамерны [2, 4].

На данной модели представлена молекула наиболее часто встречающегося подкласса IgG1. Легкие цепи молекулы обозначены красным, а тяжелые — серым цветом. Желтым обозначены атомы серы в составе дисульфидных связей, соединяющих цепи между собой, темно-серым — олигосахарид.

  • 3D-визуализация:
    Иван Константинов
  • Текст:
    Юрий Стефанов, (к.б.н.)
Over the last few months, we have been working with Ivan and his team to produce some excellent animations, and we are thrilled with the quality and detail that his team has produced. I would have no hesitation in recommending Visual Science to produce medical and scientific animations. They have been highly professional from the outset, and delivered a wonderful result, on time and on budget.
Dr Rishi Mehra (Staff Anaesthetist. Alfred Hospital, Melbourne, Australia Senior Lecturer, Monash University, Melbourne, Australia) on behalf of Professor Paul Myles, Dr Joel Symons, Dr Christine Ball and Wiley publishers