Антитело иммуноглобулин IgG
Дата:
03.02.2015
Научная иллюстрация антитела иммуноглобулин G (IgG)
  • Поделиться

Иммуноглобулины (антитела) — это гликопротеины, участвующие в иммунном ответе. Как и сам адаптивный иммунитет, антитела являются эволюционным изобретением позвоночных животных. Эти белки одними участками связываются с фрагментами опасных для организма агентов (бактерий, грибов, вирусов, простейших, червей, собственных опухолевых клеток, токсинов), а другими запускают каскад процессов, направленных на уничтожение угрозы.

Организм может подобрать специфическое антитело к любому из антигенов, с которым столкнется: за человеческую жизнь может синтезироваться около 10 миллиардов уникальных разновидностей иммуноглобулинов [1]

Несмотря на то, что только три генетических локуса ответственны за синтез антител, их грандиозное разнообразие обеспечивается за счет механизмов перестроек в ДНК и внесения точечных мутаций [2, 3]. Иммуноглобулины могут присутствовать на поверхности B-лимфоцитов, в которых они синтезируются, а могут свободно находиться в крови, тканевой жидкости, на слизистых оболочках, в слюне, слезах или женском молоке. 70-килограммовый человек производит 2-3 грамма антител в день, причем две трети этого количества — это иммуноглобулины, вырабатывающиеся на слизистых в пищеварительном, дыхательном и урогенитальном трактах [4].

Строение и разновидности антител

Иммуноглобулины состоят из двух идентичных тяжелых и двух идентичных легких аминокислотных цепей, скрепленных между собой дисульфидными связями. Тяжелые цепи гликозилированы. Известно пять типов тяжелых цепей (α-, γ-, δ-, ε-и μ- цепи) и два типа легких цепей (κ-цепь и λ-цепь). И тяжелые, и легкие цепи делятся на домены — тяжелые на 4, а легкие на 2. При этом один из доменов как каждой легкой, так и каждой тяжелой цепи является вариабельным, а остальные — константными. Часть молекулы иммуноглобулина, связывающаяся с антигеном, называется FAB — Fragment Antigen Binding. Таких частей у мономерных иммуноглобулинов две. Они образуются одной целой легкой цепью и двумя доменами тяжелой цепи — одним вариабельным и одним константным. Таким образом все вариабельные участки оказываются в структуре FAB. Констатная часть молекулы иммуноглобулина, или кристаллизующийся фрагмент (FC — Fragment crystallizable) образован двумя парами оставшихся константных доменов тяжелых цепей. Благодаря гибкому соединению (hinge region), FAB-участки оказываются разведенными относительно FC-основания, поэтому молекула иммуноглобулина имеет Y или T-образную форму.

В зависимости от структуры, функций, размера молекул и характера гликозилирования различают 5 классов антител — IgG, IgD, IgE, IgA, IgM.

Часть из этих классов включают подклассы. Молекулы IgG, IgD, IgE, а также сывороточного (присутствующего в плазме крови) IgA функционируют в виде мономеров, тогда как секреторный IgA (присутствующий, к примеру, в слюне) является димером, а молекулы IgM пентамерны [2, 4].

На данной модели представлена молекула наиболее часто встречающегося подкласса IgG1. Легкие цепи молекулы обозначены красным, а тяжелые — серым цветом. Желтым обозначены атомы серы в составе дисульфидных связей, соединяющих цепи между собой, темно-серым — олигосахарид.

  • 3D-визуализация:
    Иван Константинов
  • Текст:
    Юрий Стефанов, (к.б.н.)
Visual Science’s Ebola Poster represents a pinnacle in the history of visualization of the human body
Lewis Sadler MA, Msc. Chief Science Officer at Visible Productions Inc., Research Assistant Prof. University of Illinois at Chicago, (US)